Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией).

Существует 4 основных категории белков:

• структурные (образующие клеточные структуры);
• ферменты (катализирующие химические реакции);
• регуляторные (контролирующие экспрессию генов или активность других белков);
• транспортные (переносящие другие молекулы внутри клетки или через клеточную мембрану).

Функционирование белков лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные могут включать ионы металла (металлопротеины) или пигмент (хромопротеины), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеины) или углевода (гликопротеины).

Биосинтез белков происходит в результате трансляции в субклеточных частицах — рибосомах, представляющих собой сложный рибонуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре белков (последовательности аминокислот) задана последовательностью нуклеотидов в соответствующих генах. В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента — ДНК-зависимой РНК-полимеразы, передается на матричную рибонуклеиновую кислоту, которая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза белков. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному белку трехмерную конформацию, а также подвергаются модификации благодаря реакциям различных функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей.

Трехмерная структура белка играет важную роль в обеспечении его специфической функциональной активности. Она формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка. Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи, определяющая последующие конформационные события. Вторичная структура — укладка полипептидной цепи в элементы вторичной структуры (альфа-спиральные участки, бета-структурные слои и др.) путем образования водородных связей. Третичная структура — пространственное взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное различными типами взаимодействий (ковалентные, ионные и гидрофильно-гидрофобные). Четвертичная структура – форма пространственной организации, свойственная только полимерным (т. е. состоящим из двух и более полипептидных цепей) белкам и обусловленная различными вариантами взаиморасположения и взаимодействия отдельных полипептидных цепей. Белковые цепи, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру (или сложную молекулу, если между разными полипептидными цепями образуются дисульфидные мостики). В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепи. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.

При синтезе белков в большинстве случаев используются 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дает большое разнообразие свойств молекул белков. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные функциональные комплексы друг с другом и с другими молекулами, например, фотосинтетический пигмент-белковый комплекс. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул, многие из них сравнимы по размеру с рибосомами и в последние годы часто описываются как органоиды (например, протеасома — белковый комплекс, осуществляющий разрушение белков в конце их жизненного цикла).

С углублением представлений о белковой структуре были выделены дополнительные уровни ее организации: сверхвторичный (ансамбли взаимодействующих между собой вторичных структур, например, суперспирализация альфа-спиралей — скручивание двух альфа-спиралей вокруг друг друга), структурные домены (по анализу карт электронной плотности, соответствующие глобуле с диаметром 2,5 нм, отвечающей принципу простоты сворачивания белковой цепи), глобулярные белки, агрегаты.

Белки являются одной из основных функциональных структур всего живого. Данные структуры находят широкое применение в нанобиотехнологиях и наномедицине. К ним относятся: молекулярные векторы направленной доставки лекарств (антитела), чувствительные элементы химических сенсоров (ферменты и ионные каналы), биогенные и универсальные наночастицы терапевтического или диагностического назначения и многое другое.